Informatie

Voorbeelden van enzymen die omgekeerd werken?

Voorbeelden van enzymen die omgekeerd werken?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Mij ​​is altijd geleerd dat enzymen zowel de voorwaartse als de achterwaartse reactie kunnen katalyseren, en de reactiesnelheid in beide richtingen zullen verhogen. Ik begrijp dat de thermodynamica van de reactie niet veranderd wordt door het enzym, maar ik moet nog een goed antwoord/voorbeeld vinden voor een enzym dat dit daadwerkelijk doet. (Kan een nuclease bijvoorbeeld DNA samenvoegen als de producten in overmaat zijn? Kan een protease een peptidebinding vormen?) Ik heb moeite om online een bron te vinden die deze bewering rechtvaardigt zonder alleen maar te zeggen: "Ja, enzymen werken in beide richtingen."


Enzymen veranderen de snelheid van een reactie door de activeringsenergie te verlagen; ze hebben geen effect op het reactie-evenwicht ($ce{K_{eq}}$). Aangezien $ce{K_{eq}=frac{k_f}{k_r}}$ en $ce{K_{eq}}$ constant is, vereist een verhoging van de termijnkoers ($ce{k_f}$) een overeenkomstige verhoging van de omgekeerde koers ($ce{k_r}$). Intuïtief kan het helpen om te denken dat hetzelfde effect dat een enzym heeft op het verlagen van de energie van de overgangstoestand in de voorwaartse richting, ook in de omgekeerde richting aanwezig zou moeten zijn. Of de reactie daadwerkelijk omgekeerd verloopt, hangt af van het vrije energieverschil tussen de reactanten en producten en hun concentraties (onder andere). Zie dit antwoord voor een goede uitleg.

Omdat hun reacties in evenwicht zijn ($Delta Gongeveer0,ce{K_{eq}ongeveer1}$), katalyseren veel enzymen in de glycolytische route ook de omgekeerde reactie in gluconeogenese.

[afbeeldingsbron]


Hoe zit het met de ATP-synthase? https://en.wikipedia.org/wiki/ATP_synthase het gebruikt protonenstroom om ATP te genereren, maar het kan ook ATP verbranden om protonenstroom te genereren.

Net als andere enzymen is de activiteit van F1FO ATP-synthase omkeerbaar. Grote hoeveelheden ATP zorgen ervoor dat het een transmembraan protongradiënt creëert, dit wordt gebruikt door bacteriën te fermenteren die geen elektronentransportketen hebben, maar ATP hydrolyseren om een ​​protonengradiënt te maken, die ze gebruiken om flagella en het transport van voedingsstoffen de cel in.

Bij het inademen van bacteriën onder fysiologische omstandigheden, werkt ATP-synthase in het algemeen in de tegenovergestelde richting, waarbij ATP wordt gecreëerd terwijl de proton-aandrijfkracht wordt gebruikt die door de elektronentransportketen wordt gecreëerd als een energiebron. Het algehele proces van het op deze manier creëren van energie wordt oxidatieve fosforylering genoemd. Hetzelfde proces vindt plaats in de mitochondriën, waar ATP-synthase zich in het binnenste mitochondriale membraan bevindt en het F1-deel projecteert in de mitochondriale matrix. Het verbruik van ATP door ATP-synthase pompt protonkationen in de matrix.


Voorbeelden van enzymen die omgekeerd werken?

Behalve drie enzymen van glycolyse (hexokinase, PFK-I en pyruvaatkinase) katalyseren alle omkeerbare reacties.

Omdat deze enzymen ook de achterwaartse reacties katalyseren, maken ze deel uit van de Gluconeogenese-route.

(Een vergelijking tussen de twee routes)


U noemt nucleasen en proteasen, maar als u deze processen omdraait en nadenkt over het eigenlijke nucleïnezuur of eiwit synthese reacties komt een interessant punt naar voren:

Deze synthetische processen omvatten de productie van pyrofosfaat - geen orthofosfaat - van ATP (etc.).

(In het geval van nucleïnezuursynthese zou dit duidelijk moeten zijn; in het geval van eiwitsynthese verwijs ik naar de aminoacyl-tRNA-synthetase 'aminozuuractivering'-reactie die de vorming van peptidebindingen stimuleert.)

Waarom pyrofosfaat? Het antwoord dat vaak wordt gegeven, is dat dit is: om de omkering te voorkomen van de reactie. De vorming van pyrofosfaat bereikt dit omdat het snel wordt afgebroken tot orthofosfaat door pyrofosfatasen in de cel. (Zie bespreking van DNA-polymerisatie in Berg et al.)

Als dit argument wordt aanvaard, illustreert het paradoxaal genoeg de potentiële omkeerbaarheid van de synthetische reacties.


Virale hulpmiddelen voor in vitro manipulaties van nucleïnezuren

Boriana Marintcheva, in Gebruik maken van de kracht van virussen, 2018

2.3.2.2 Omgekeerde transcriptasen

Reverse transcriptasen (RT's) zijn RNA-afhankelijke DNA-polsen die aanvankelijk uit retrovirussen werden geïsoleerd. Bovendien worden RT's gecodeerd door dsRNA-virussen die gebruikmaken van reverse transcriptie, zoals het hepatitis B-virus (replicatie van hepatitis wordt besproken in hoofdstuk 1) en verschillende retro-elementen in eukaryoten en prokaryoten. Het enzym telomerase dat de uiteinden van de eukaryote chromosomen in stand houdt, is technisch gezien ook een reverse transcriptase, hoewel het mechanisme ervan sterk verschilt van conventionele RT's. Historisch gezien zorgde de ontdekking van RT voor een revolutie in de moleculaire biologie, wat leidde tot de herziening van het centrale dogma en wetenschappers in staat stelde nieuwe onderzoeksinstrumenten te ontwikkelen die sterk van invloed waren op klonen, analyse van genexpressie en RNA-biologie. HIV RT is een van de meest uitgebreid bestudeerde polymerasen in de context van het begrijpen van de biologie van dit verwoestende virus en het ontwerpen van RT-remmers als medicijnen om HIV-infecties te beheersen. RT's vertonen drie belangrijke enzymactiviteiten (Fig. 2.13): (1) RNA-afhankelijke DNA-pol die ssRNA-template en een primer (tRNA Lys voor HIV RT) gebruikt om ssDNA/cDNA te synthetiseren, dat gehybridiseerd blijft met zijn RNA-template (2) RNAse H-endonuclease, dat selectief de RNA-streng van DNA/RNA-hybriden afbreekt en (3) DNA-afhankelijke DNA-polymerase-activiteit, waarbij het enkelstrengs cDNA wordt omgezet in dsDNA. Conventionele RT-enzymen hebben twee actieve plaatsen, één die de polymerase-activiteiten uitvoert en een andere die de endonuclease-activiteit uitvoert. RT zijn monomere of dimere eiwitten en sommige missen intrinsieke RNAse H-activiteit. De RT's van Moloney murine leukemievirus (M-MLV) en Avian myeloblastosis virus (AMV) worden het meest gebruikt als moleculaire hulpmiddelen bij RT-PCR, RT-qPCR, cDNA-klonering, RNA-sequencing en elke andere experimentele techniek/benadering die conversie vereist van RNA naar DNA. Plaatsgerichte mutagenese en eiwitevolutie zijn gebruikt om die enzymen te optimaliseren die de thermostabiliteit verbeteren en de RNAseH-activiteit moduleren. Het gebruik van een thermostabiele versie van RT is gunstig voor het verlagen van de niet-specifieke nucleïnezuuramplificatie en het minimaliseren van de impact van complexe secundaire structuren. Robuuste RNAseH-activiteit is een voordeel bij RT-PCR, terwijl lagere RNAseH-activiteit gunstig is bij cDNA-kloneringsprotocollen, vooral wanneer zeer lange mRNA-transcripten omgekeerd worden getranscribeerd. In sommige gevallen wordt RT alleen gebruikt om de RNA/DNA-hybride te produceren en voert een conventionele DNA-pol de cDNA-naar-dsDNA-polymerisatiestap uit.

Figuur 2.13 . Reverse transcriptase-activiteiten en werkingsmechanisme.


Aminozuren en polariteit

Wat maakt een aminozuur polair of niet-polair? Welk niveau van polariteit beïnvloedt de hydrofobiciteit of hydrofiele eigenschappen van een aminozuur? Dit is de basisstructuur van een aminozuur:

Merk op dat de basisstructuur altijd draagt ​​een aminegroep (NH2), en een functionele carboxylgroep (CO2H). De algemene formule voor een aminozuur is H2NCHRCOOH, wat de volgorde aangeeft waarin de waterstof- en koolstofatomen zijn gebonden. De 20 aminozuren hebben dezelfde algemene structuur. Wat ze anders maakt, is de R-gekoppelde zijketen. Afbeeldingen van de 20 verschillende aminozuren.

Aminozuren verschillen in hun elektronegativiteit in de R-groepen, wat leidt tot verschillen in hun hydrofobiciteit. De zijketens geven aan of een aminozuur is:

Bedenk dat hoe meer elektronegatief een R-zijketen wordt vergeleken met zijn amine en carboxyl, hoe polairder het aminozuur is. In het algemeen zijn zijketens met koolwaterstofalkylgroepen (CNHN), of benzeenringen zijn niet-polair. Voorbeelden: fenylalinine, leucine, isoleucine Het aantal alkylgroepen beïnvloedt de polariteit. Hoe meer CNHN groepen, hoe meer apolair.

Wat maakt een aminozuur polair?

  • Zuren, amiden, aminen en alcoholen maken een aminozuur polairder.
  • Zuren (de R's kunnen waterstof zijn op hun respectieve toplocaties)
  • Stikstof kan binden met maximaal vier waterstofatomen in een organische verbinding die een amine wordt genoemd. De meest voorkomende amines zijn ammoniak (NH3), en NH2)
  • Alcoholen (koolstof-waterstofketens met OH-groepen aan de uiteinden)

Wat maakt een aminozuur basisch?

  • Een amine functionele groep. (Merk op dat aminozuren met amides aan de zijketen produceren GEEN basisch aminozuur)

Wat maakt een aminozuur zuur?


Hoe een omkeerbare reactie werkt

De meeste reacties die in de chemie worden aangetroffen, zijn onomkeerbare reacties (of omkeerbaar, maar met zeer weinig product dat terug in reactant wordt omgezet). Als je bijvoorbeeld een stuk hout verbrandt met behulp van de verbrandingsreactie, zie je de as nooit spontaan nieuw hout maken, toch? Toch keren sommige reacties om. Hoe werkt dit?

Het antwoord heeft te maken met de energie-output van elke reactie en de energie die nodig is om deze te laten plaatsvinden. In een omkeerbare reactie botsen reagerende moleculen in een gesloten systeem met elkaar en gebruiken de energie om chemische bindingen te verbreken en nieuwe producten te vormen. Er is voldoende energie in het systeem aanwezig om hetzelfde proces met de producten te laten plaatsvinden. Bindingen worden verbroken en nieuwe worden gevormd, die toevallig resulteren in de initiële reactanten.

Leuk weetje

Ooit geloofden wetenschappers dat alle chemische reacties onomkeerbare reacties waren. In 1803 stelde Berthollet het idee voor van een omkeerbare reactie na het observeren van de vorming van natriumcarbonaatkristallen aan de rand van een zoutmeer in Egypte. Berthollet geloofde dat overtollig zout in het meer de vorming van natriumcarbonaat duwde, dat vervolgens opnieuw kon reageren om natriumchloride en calciumcarbonaat te vormen:

Waage en Guldberg kwantificeerden Berthollets waarneming met de wet van massale actie die zij in 1864 voorstelden.


Toepassingen

Hoewel reverse transcriptasen een functionele rol spelen in biologische systemen, dienen ze ook als belangrijke hulpmiddelen voor het bestuderen van RNA-populaties. Een van de eerste moleculair-biologische protocollen die gebruikmaken van reverse transcriptasen was voor de productie van cDNA om bibliotheken te bouwen die DNA-kopieën van mRNA uit cellen en weefsels bevatten [9,10]. Deze cDNA-bibliotheken helpen bij het begrijpen van actief tot expressie gebrachte genen en hun functies op een specifiek tijdstip.

Hoewel de creatie van cDNA-bibliotheken een belangrijke stap voorwaarts was in het karakteriseren van tot expressie gebrachte genen, bleven er uitdagingen voor de studie van RNA's met een lage overvloed. Deze werden vervolgens aangepakt met de ontwikkeling van de polymerasekettingreactie (PCR), een techniek om kleine hoeveelheden genetisch materiaal te amplificeren. Reverse transcriptie in combinatie met PCR, of reverse transcriptie PCR (RT-PCR), maakt detectie van RNA mogelijk, zelfs bij zeer lage niveaus van genexpressie en maakt de weg vrij voor detectie van circulerend RNA, RNA-virussen en kankerachtige genfusies in moleculaire diagnostiek [11] -13]

Bovendien dienen cDNA's als sjablonen in toepassingen zoals microarray en RNA-sequencing om onbekende RNA's op een high-throughput manier te karakteriseren [14-17]. (Meer informatie over toepassingen voor reverse transcriptie.)


Principe van RT-PCR

Reverse transcriptie en PCR-amplificatie kunnen worden uitgevoerd als een proces in twee stappen in a enkele buis of met twee afzonderlijke reacties. In beide gevallen wordt RNA eerst omgekeerd getranscribeerd in cDNA, dat vervolgens wordt gebruikt als de matrijs voor PCR-amplificatie.

  • Niet-sequentiespecifieke primers:
    • Willekeurige hexameren zijn een mengsel van alle mogelijke combinaties van zes nucleotidesequenties die willekeurig aan mRNA kunnen hechten en reverse transcriptie van de gehele RNA-pool kunnen initiëren.
    • Oligo-dT-primers zijn complementair aan de poly-A-staart van mRNA-moleculen en maken synthese van cDNA alleen uit mRNA-moleculen mogelijk.
    • Sequentiespecifieke primers zijn het meest beperkt omdat ze zijn ontworpen om selectief te binden aan interessante mRNA-moleculen, waardoor reverse transcriptie een doelspecifiek proces wordt.

    Eenstaps RT-PCR

    cDNA-synthese en PCR worden uitgevoerd in een enkel reactievat in een gemeenschappelijke reactiebuffer. Genspecifieke primers sturen cDNA-synthese en amplificatie van een specifiek doelwit. Belangrijke voordelen van eenstapsreactie zijn onder meer minimale monsterbehandeling, kortere werkbanktijd en reacties met gesloten buisjes, waardoor de kans op pipetteerfouten en kruisbesmetting wordt verkleind.

    De kwaliteit en schaarste van RNA-monsters hebben invloed op de efficiëntie van eenstaps RT-PCR. cDNA-syntheseproduct kan niet worden bewaard na RT-PCR in één stap, dus extra porties van het (de) oorspronkelijke RNA-monster(s) zijn vereist om reacties te herhalen of om de expressie van andere genen te beoordelen.

    Tweestaps RT-PCR

    In tweestaps RT-PCR wordt cDNA-synthese uitgevoerd met behulp van willekeurige hexameren, oligo-dT-primers en/of genspecifieke primers, wat een mengsel van cDNA-moleculen oplevert. Zo gesynthetiseerde cDNA's worden geamplificeerd met behulp van specifieke primers.

    In tweestaps RT-PCR wordt cDNA in één reactie gesynthetiseerd en een aliquot van het cDNA wordt vervolgens gebruikt voor een volgend PCR-experiment. Dit vereist een extra stap met open buis, meer pipetteermanipulaties en een langere hands-on tijd, wat kan leiden tot grotere variabiliteit en risico op besmetting. Resterend cDNA kan worden opgeslagen voor toekomstig gebruik of het kwantificeren van de expressie van meerdere genen uit een enkel RNA/cDNA-monster.

    Toepassingen van RT-PCR

    1. Dengue-virus
    2. Hantavirus
    3. Humaan metapneumovirus
    4. Ernstig acuut respiratoir syndroom (SARS)

    Kwantitatieve RT-PCR-assays worden vaak gebruikt voor de detectie van HIV en HCV virale lading (hoeveelheid van deze virussen aanwezig in het bloed van een patiënt) testen.

    Virale belastinggegevens zijn belangrijk voor het bewaken van de respons van de individuele patiënt op de therapie. Na geschikte antiretrovirale therapie moet een met het hiv-virus geïnfecteerde patiënt bijvoorbeeld een toename van het aantal CD4-cellen en een afname van de virale last van hiv vertonen.

    RT-PCR kan ook worden gebruikt om andere micro-organismen op te sporen (bacteriën, parasieten en schimmels) door zich op hun rRNA te richten. Deze benadering is beter dan detectie van DNA, omdat de aanwezigheid van RNA waarschijnlijker geassocieerd is met de aanwezigheid van rendabel organismen.

    Detectie van mRNA met behulp van RT-PCR helpt bij het bestuderen van de genexpressie van zowel micro-organismen als menselijke gastheercellen.


    Wat is een katalysator?

    Als je veel werk hebt dat gedaan moet worden, zal het veel tijd kosten om het alleen te doen. Als iemand u echter helpt het werk te doen, versnelt dit het proces en wordt het werk sneller gedaan. Een katalysator doet hetzelfde als een extra persoon, hij zorgt ervoor dat een proces of chemische reactie sneller begint of eindigt. Een enzym, dat ook een katalysator is, maakt het werk van het menselijk lichaam gemakkelijker door de minieme processen in het lichaam sneller te laten plaatsvinden.

    Een routinematige verbreking van peptidebindingen zou bijvoorbeeld ongeveer 400 jaar duren bij kamertemperatuur, dus we hebben duidelijk iets nodig om het proces te versnellen. Enzymen versnellen de reactie zo dramatisch dat ze net zo goed onze biologische superhelden kunnen zijn.

    The Flash, een personage uit DC Comics, kan de snelheid van het licht overtreffen. (foto tegoed: Pixabay)

    Dat voorbeeld zou je een idee moeten geven van de mate waarin enzymen nodig zijn voor lichaamsprocessen en duurzaamheid. Aangezien enzymen zo belangrijk zijn voor ons metabolisme, laten we de details van hun werking en doel onderzoeken.


    Enzymen

    Enzymen versnellen de snelheid van chemische reacties. Een katalysator is een chemische stof die betrokken is bij, maar niet wordt verbruikt in, een chemische reactie. Enzymen zijn eiwitten die biochemische reacties katalyseren door de activeringsenergie te verlagen die nodig is om de chemische bindingen in reactanten te verbreken en nieuwe chemische bindingen in de producten te vormen. Katalysatoren brengen reactanten dichter bij elkaar in de juiste oriëntatie en verzwakken bindingen, waardoor de reactiesnelheid toeneemt. Zonder enzymen zouden chemische reacties te langzaam plaatsvinden om het leven in stand te houden.

    De functionaliteit van een enzym wordt bepaald door de vorm van het enzym. Het gebied waarin bindingen van de reactant(en) worden verbroken, staat bekend als de actieve plaats. De reactanten van enzymgekatalyseerde reacties worden substraten genoemd. De actieve plaats van een enzym herkent, beperkt en oriënteert het substraat in een bepaalde richting.

    Enzymen zijn substraatspecifiek, wat betekent dat ze alleen specifieke reacties katalyseren. Zo zullen proteasen (enzymen die peptidebindingen in eiwitten verbreken) niet werken op zetmeel (dat wordt afgebroken door het enzym amylase). Merk op dat beide enzymen eindigen op het achtervoegsel -ase. Dit achtervoegsel geeft aan dat een molecuul een enzym is.

    Omgevingsfactoren kunnen het vermogen van enzymen om te functioneren beïnvloeden. Je gaat een reeks experimenten ontwerpen om de effecten van temperatuur, pH en substraatconcentratie op het vermogen van enzymen om chemische reacties te katalyseren te onderzoeken. In het bijzonder ga je de effecten van deze omgevingsfactoren op het vermogen van katalase om H . om te zetten onderzoeken2O2 in H2O en O2.


    Allosterische remming (met diagram) | Enzymen

    Soms is gevonden dat wanneer een reeks reacties achtereenvolgens wordt gekatalyseerd door een aantal enzymen, de accumulatie van het eindproduct remming van de activiteit van het eerste enzym van de reeks kan veroorzaken. Deze remming als gevolg van een verbinding (eindproduct) die qua structuur totaal anders is dan het substraat van het enzym, wordt allosterische in-remming of feedback-remming genoemd en een dergelijk enzym wordt allosterisch enzym genoemd.

    Dit type remming vindt plaats door de aanwezigheid van een allosterische site (Grieks allo = ‘other'8217 stereos = ‘space’ of ‘site’) op het oppervlak van het allosterische enzym weg van de actieve site. Het uiteindelijke eindproductmolecuul past in de allosterische plaats en veroorzaakt op de een of andere manier een vormverandering van het enzym, zodat de actieve plaats van het enzym ongeschikt wordt om complex te maken met zijn substraat. De allosterische remming is omkeerbaar. Wanneer de concentratie van het eindproduct in de cel daalt, verlaat het de allosterische plaats en wordt de activiteit van het allosterische enzym opnieuw opgeslagen.

    Allosterische remming wordt schematisch weergegeven in Fig. 10.11.

    Een van de klassieke en eerst ontdekte voorbeelden van allosterische remming wordt geleverd door het bacteriële enzymsysteem van E. coli dat de omzetting van L-Threonine in L-Isoleucine katalyseert waarbij 5 verschillende enzymen in volgorde betrokken zijn, namelijk 1. Threonine dehydratase 2. Acetolactaat synthase 3. Ketozuurreductoisomerase 4. Dihydroxyzuurdehydratase en 5. Transaminase (zie figuur 10.12).

    In deze sequentie wordt alleen het eerste enzym, d.w.z. threoninedehydratase, geremd door isoleucine, dat het eindproduct van deze sequentie is. De activiteit van dit enzym wordt niet geremd door enig ander tussenproduct van de sequentie, noch wordt enig ander enzym van deze sequentie geremd door Isoleucine.

    De remming van het eerste enzym threonie dehydratase is omkeerbaar. Wanneer de concentratie van isoleucine in de cellen toeneemt, neemt de activiteit van dit enzym af zodat de productie van isoleucine daalt. Maar wanneer de isoleucineconcentratie daalt, neemt de activiteit van threo­nine dehydratase toe en wordt de productie van isoleucine in de cellen hersteld.


    Hoe cellen werken

    Er zijn allerlei soorten enzymen aan het werk in bacteriën en menselijke cellen, en veel daarvan zijn ongelooflijk interessant! Cellen gebruiken enzymen intern om te groeien, zich voort te planten en energie te creëren, en ze scheiden enzymen vaak ook buiten hun celwanden uit. E. coli-bacteriën scheiden bijvoorbeeld enzymen uit om voedselmoleculen af ​​te breken, zodat ze door de celwand de cel in kunnen gaan. Enkele van de enzymen waarvan u misschien hebt gehoord, zijn:

    • proteasen en peptidasen - Een protease is een enzym dat een lang eiwit kan afbreken in kleinere ketens die peptiden worden genoemd (een peptide is gewoon een korte aminozuurketen). Peptidasen breken peptiden af ​​in individuele aminozuren. Proteasen en peptidasen worden vaak aangetroffen in wasmiddelen - ze helpen bij het verwijderen van dingen zoals bloedvlekken uit kleding door de eiwitten af ​​te breken. Sommige proteasen zijn uiterst gespecialiseerd, terwijl andere zowat elke keten van aminozuren afbreken. (Misschien heb je er wel eens van gehoord) proteaseremmers gebruikt in medicijnen die het aids-virus bestrijden. Het aids-virus gebruikt zeer gespecialiseerde proteasen gedurende een deel van zijn voortplantingscyclus, en proteaseremmers proberen deze te blokkeren om de reproductie van het virus te stoppen.)
    • Amylasen - Amylasen breken zetmeelketens af tot kleinere suikermoleculen. Je speeksel bevat amylase en dat geldt ook voor je dunne darm. Maltase, lactase, sucrase (beschreven in de vorige sectie) breken de eenvoudige suikers af tot individuele glucosemoleculen.
    • Lipasen - Lipasen breken vetten af.
    • Cellulasen - Cellulasen breken cellulosemoleculen af ​​tot eenvoudiger suikers. Bacteriën in de ingewanden van koeien en termieten scheiden cellulasen uit, en dit is hoe koeien en termieten dingen als gras en hout kunnen eten.

    Bacteriën scheiden deze enzymen uit buiten hun celwanden. Moleculen in de omgeving worden afgebroken tot stukjes (eiwitten tot aminozuren, zetmeel tot eenvoudige suikers, enz.), zodat ze klein genoeg zijn om door de celwand in het cytoplasma te gaan. Dit is hoe een E. coli eet!

    In een cel voeren honderden zeer gespecialiseerde enzymen uiterst specifieke taken uit die de cel nodig heeft om te leven. Enkele van de meer verbazingwekkende enzymen die in cellen worden gevonden, zijn:

    • Energie enzymen - Een set van 10 enzymen zorgt ervoor dat een cel kan presteren glycolyse. Nog eens acht enzymen controleren de citroenzuur cyclus (ook bekend als de Krebs-cyclus). Deze twee processen samen zorgen ervoor dat een cel glucose en zuurstof kan omzetten in adenosinetrifosfaat of ATP. In een zuurstofverbruikende cel zoals E. coli of een menselijke cel vormt één glucosemolecuul 36 ATP-moleculen (in zoiets als een gistcel, die zijn leven zonder zuurstof leeft, vindt alleen glycose plaats en produceert het slechts twee ATP-moleculen per glucosemolecuul ). ATP is een brandstofmolecuul dat in staat is om enzymen aan te drijven door "bergopwaartse" chemische reacties uit te voeren.
    • Restrictie-enzymen - Veel bacteriën zijn in staat restrictie-enzymen te produceren, die zeer specifieke patronen in DNA-ketens herkennen en het DNA bij die patronen breken. Wanneer een virus zijn DNA in een bacterie injecteert, herkent het restrictie-enzym het virale DNA en snijdt het, waardoor het virus effectief wordt vernietigd voordat het zich kan voortplanten.
    • DNA-manipulatie-enzymen - Er zijn gespecialiseerde enzymen die langs DNA-strengen bewegen en deze repareren. Er zijn andere enzymen die DNA-strengen kunnen losdraaien om ze te reproduceren (DNA-polymerase). Weer anderen kunnen kleine patronen op DNA vinden en eraan hechten, waardoor de toegang tot dat deel van het DNA (DNA-bindende eiwitten) wordt geblokkeerd.
    • Enzymproductie-enzymen - Al deze enzymen moeten ergens vandaan komen, dus er zijn enzymen die de enzymen van de cel produceren! Ribonucleïnezuur (RNA), in drie verschillende vormen (messenger-RNA, transfer-RNA en ribosomaal RNA), is een belangrijk onderdeel van het proces.

    Een cel is eigenlijk niets anders dan een reeks chemische reacties, en enzymen zorgen ervoor dat die reacties goed verlopen.


    Bekijk de video: Hoe enzymen werken (September 2022).


Opmerkingen:

  1. Khoury

    Wil je me nemen?

  2. Meztikora

    Ik steun netjes, maar meer valt er niet te zeggen.

  3. Lindell

    niet zo slecht!

  4. Nickolaus

    Daarin zit iets. Eerder dacht ik daar anders over, mijn dank voor de informatie.

  5. Ollin

    Interesting site, but you should add more information

  6. Mervyn

    What a necessary sentence ... great, remarkable idea

  7. Montay

    the excellent idea



Schrijf een bericht